Каталитическая функция белка примеры. Структурная функция белков. Другие белки промежуточных филаментов

Урок изучения нового материала в 10-м классе. Данный материал учащиеся уже изучали в 9 классе, поэтому некоторые понятия им уже известны. Соответственно с ребятами ведется диалог о строении и функциях белков. С помощью учителя учащиеся узнают о классификации ферментов.

Для того, чтобы активизировать деятельность учащихся на уроке, приводятся интересные факты о белках, которые помогают ребятам и нацеливают их на дальнейшее усвоение нового материала. Так же для этих целей предлагается провести лабораторную работу. На данном уроке основная масса изучаемого материала записывается в виде таблиц, схемы, которые учитель строит в ходе урока вместе и учениками. Качество изучаемого материала проверяется в виде фронтального опроса. Урок рассчитан как на детей-аудиалов, так и визуалов.

Цель урока: дать представление о строении и функции белков.

Задачи: продолжить расширение и углубление знаний важнейших органических веществах клетки на основе изучения строения и функции белков, сформировать знания функциях белков и их важнейшей роли в органическом мире, продолжить формирование умения выявлять связи между строением и функциями веществ.

Основные понятия: белки, протеины, протеиды, пептид, пептидная связь, простые и сложные белки, первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков денатурация.

Средства обучения: таблицы по общей биологии, иллюстрирующие строение молекул белков; лабораторное оборудование для проведения лабораторной работы “Расщепление пероксида водорода с помощью ферментов, содержащихся в плетках листа элодеи”.

Ход урока

I. Изучение нового материала.

1. Рассказ учителя (или фрагмент лекции) об особенностях строения молекул белков как биополимеров, состоящих из большого количества разных аминокислот, между которыми происходит полимеризация на основе пептидной связи. Зарисовка и запись на доске и в тетрадях учащихся.

2. Самостоятельное изучение учащимися текста учебника (С.42) о классификации белков.

3. Беседа об уровнях организации белковой молекулы и химической основы каждого из четырех уровней (структур) этой молекулы, о денатурации как утрате белковой молекулы своей природной структуры.

Структура белковой молекулы.

Структура белка Характеристика Тип связи Схема (учащиеся рисуют самостоятельно)
Первичная Линейная структура – последовательность аминокислот в полипептидной цепи, которая определяет все другие структуры молекулы, а также свойства и функции белка. Пептидная.
Вторичная Закручивание полипептидной цепи в спираль или складывание в “гармошку”. Водородные связи.
Третичная Глобулярный белок: упаковка вторичной структуры в глобулу;
фибриллярный белок: несколько вторичных структур, уложенных параллельными слоями, или скручивание нескольких вторичных структур наподобие каната в суперспираль. 		Ионные, водородные, дисульфидные, гидрофобные.
Четвертичная Встречается редко. Комплекс из нескольких третичных структур органической природы и неорганическое вещество, например, гемоглобин. Ионные, водородные, гидрофобные.

4. Рассказ учителя о многообразии функций белков с краткой записью в тетрадях сущности функций: структурной, ферментативной, транспортной, защитной, регуляторной, энергетической, сигнальной.

5. Лабораторная работа “Расщепление пероксида водорода с помощью ферментов, содержащихся в клетках листа элодеи”.

Ход работы:

а. Приготовьте микропрепарат листа элодеи и рассмотрите его под микроскопом.
б. Капните на микропрепарат немного пероксида водорода и еще раз рассмотрите, в каком состоянии находятся клетки листа элодеи.
в. Объясните, с чем связано выделение пузырьков из теток листа, что это за газ, на какие вещества может расщепиться пероксид водорода, какие ферменты участвуют в этом процессе?
г. Капните каплю пероксида на предметное стекло и, рассмотрев его под микроскопом, опишите наблюдаемую, картину. Сравните состояние пероксида водорода в листе элодеи и на стекле, сделайте выводы.

По завершении лабораторной работы следует провести беседу о биохимических реакциях, протекающих при участии белковых катализаторов-ферментов как основе жизнедеятельности клеток и организмов.

Химические свойства белков обусловлены их различным аминокислотным составом. Существуют белки хорошо растворимые в воде и совершенно нерастворимые, химически активные и устойчивые к действию различных агентов, способные укорачиваться и растягиваться и т. д.

Под влиянием различных факторов – высокой температуры, действия химических веществ, облучения, механического воздействия – может произойти разрушение структур белковой молекулы. Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. Если воздействие перечисленных факторов было недолгим и несильным, то белок может вернуть свою природную структуру – обратимая денатурация (ренатурация), если же воздействие было долгим или сильным, то происходит нарушение не только третичной и вторичной структур, но и первичной – необратимая денатурация (рис. 3).

Функции белков.

Функция Характеристика
1. Строительная (структурная). Входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки (липопротеиды и гликопротеиды), участвуют в образовании стенок кровеносных сосудов, хрящей, сухожилий (коллаген) и волос (кератин).
2. Двигательная Обеспечивается сократительными белками (актин и миозин), которые обуславливают движение ресничек и жгутиков, сокращение мышц, перемещение хромосом при делении клетки, движение органов растений.
3. Транспортная. Связывают и переносят с током крови многие химические соединения, например, гемоглобин и миоглобин транспортируют кислород, белки сыворотки крови переносят гормоны, липиды и жирные кислоты, различные биологически активные вещества.
4. Защитная. Выработка антител (иммуноглобулинов) в ответ на проникновение в нее чужеродных веществ (антигенов), которые обеспечивают иммунологическую защиту; участие в процессах свертывания крови (фибриноген и протромбин).
5, Сигнальная (рецепторная). Прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку за счет изменения третичной структуры встроенных в мембрану белков в ответ на действие факторов внешней среды. Например, гликопротеины (встроены в гликокал икс), опсин (составная часть светочувствительных пигментов родопсина и йодопсина), фитохром (светочувствительный белок растений).
6. Регуляторная. Белки-гормоны оказывают влияние на обмен веществ, т. е. обеспечивают гомеостаз, регулируют рост, размножение, развитие и другие жизненно важные процессы. Например, инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, тироксин – физическое и психическое развитие и т.д.
7. Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты ускоряют биохимические процессы в клетке.
К. Запасающая Резервные белки животных: альбумин (яйца) запасает воду, ферритин – железо в клетках печени, селезенки; миоглобин – кислород в мышечных волокнах, казеин (молоко) и белки семян – источник питания для зародыша.
9. Пищевая (основной источник аминокислот). Белки пищи – основной источник аминокислот (особенно незаменимых) для животных и человека; казеин (белок молока) – основной источник аминокислот для детенышей млекопитающих.
10. Энергетическая. Являются источником энергии – при окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии, но организм использует белки в качестве источника энергии очень редко, например, при длительном голодании.

Ферменты (энзимы) – это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.

Химические реакции в живой клетке протекают при умеренной температуре, нормальном давлении и нейтральной среде. В таких условиях реакции синтеза или распада веществ протекали бы очень медленно, если бы не подвергались воздействию ферментов. Ферменты ускоряют реакцию без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации. Это означает, что в их присутствии требуется значительно меньше энергии для придания реакционной способности молекулам, которые вступают в реакцию. Ферменты отличаются от химических катализаторов высокой степенью специфичности, т. е. фермент катализирует только одну реакцию или действует только на один тип связи. Скорость ферментативных реакций зависит от многих факторов – природы и концентрации фермента и субстрата, температуры, давления, кислотности среды, наличия ингибиторов и т.д.

Классификация ферментов.

Группа Катализируемые реакции, примеры
Оксидоредуктазы. Окислительно-восстановительные реакции: перенос атомов водорода (Н) и кислорода (О) или электронов от одного вещества к другому, при этом окисляется первый и восстанавливается второй. Участвуют во всех процессах биологического окисления, например, вдыхании: АН + В А ВН (окисленный) или А + О АО (восстановленный).
Трансферазы. Перенос группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы) от одного вещества к другому. Например, перенос остатков фосфорной кислоты от АТФ на глюкозу или фруктозу под действием фототрансфераз:
АТФ + глюкоза глюкозо-6-фосфат + АДФ.
Гидролазы. Реакции расщепления сложных органических соединений на более простые путем присоединения молекул воды в месте разрыва химической связи (гидролиз). Например, амилаза (гидролизирует крахмал), липаза (расщепляет жиры), трипсин (расщепляет белки) и др.:
АВ + Н 2 0 АОН + ВН.
Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, С-О, C-S. Например, декарбоксилаза отщепляет карбоксильную группу:
Изомеразы Внутримолекулярные перестройки, превращение одного изомера в другой (изомеризация):
глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат.
Лигазы (синтетазы) Реакции соединения двух молекул с образованием новых связей С–О, С–S, С–N, С–С, с использованием энергии АТФ. Например, фермент валин-тРНК-синтетаза, под действием которого образуется комплекс валин– тРНК:
АТФ + валин + тРНК АДФ + Н 3 Р0 4 + валин-тРНК.

Механизм действия фермента представлен на рис. 4. В молекуле каждого фермента имеется активный центр – это один или более участков, в которых происходит катализ за счет тесного контакта между молекулами фермента и специфического вещества (субстрата). Активным центром выступает или функциональная группа (например, ОН-группа), или отдельная аминокислота. Активный центр может формироваться связанными с ферментом ионами металлов, витаминами и другими соединениями небелковой природы – коферментами или кофакторами. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты в силу их идеального соответствия (комплементарности) друг другу.

Молекула фермента изменяет глобулярную форму молекулы субстрата. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, тоже в определенных пределах изменяет свою конфигурацию для увеличения реакционности функциональных групп центра.

На заключительном этапе химической реакции фермент-субстратный комплекс распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр может принимать новые молекулы субстрата.

II. Обобщающая беседа об основополагающей роли белков как самых необходимых химических соединений для жизней деятельности всего живого на Земле.

III. Закрепление знаний в процессе беседы с помощью следующих вопросов:

  1. Какие органические вещества клетки можно назвать самыми важными?
  2. Каким образом создается бесконечное разнообразие белков?
  3. Что собой представляют мономеры биополимера белка?
  4. Как формируется пептидная связь?
  5. Что собой представляет первичная структура белка?
  6. Каким образом происходит переход первичной структуры молекул белка во вторичную, а затем– в третичную и четвертичную?
  7. Какие функции могут выполнять белковые молекулы?
  8. Чем обусловлено многообразие функций белковых молекул?
  9. Приведите примеры белков, выполняющих самые разные функции. При ответе можно использовать следующую схему:

Биологические функции белков.

Это интересно.

Многие молекулы очень велики и по длине, и по молекулярной массе. Так, молекулярная масса инсулина – 5700, белка-фермента рибонуклеазы – 127 ООО, яичного альбумина – 36 ООО, гемоглобина – 65 ООО. В состав различных белков входят самые разные аминокислоты. Набор всех двадцати видов аминокислот содержит: казеин молока, миозин мышц и альбумин яйца. В белке-ферменте рибонуклеазе – 19, в инсулине – 18 аминокислот. Коллективу ученых под руководством академика Ю.А. Овчинникова удалось расшифровать сложную структуру белка родопсина, ответственного за процесс зрительного восприятия.

Кровь осьминогов, моллюсков и пауков имеет голубой цвет, потому что переносчиком кислорода у них служит не красный гемоглобин, содержащий атомы железа, а гемоцианин с атомами меди.

Почти половина необходимых нам белков, углеводов, 70–80% витаминов, значительное количество минеральных солей, аминокислот и других питательных элементов содержится в хлебе.

Американские ученые выделили из растения (семейство Пентадипландовых), произрастающего в Западной Африке, белок, который слаще сахара в 2 тыс. раз. Этот шестой известный науке сладкий белок, названный бразеином, содержится в плодах, которые с большой охотой поедают местные обезьяны. Биохимики расшифровали строение молекул сладкого белка, в каждой из них содержится 54 аминокислотных остатка.

IV. Домашнее задание: Изучить § 11, ответить на вопросы на с. 46. Приготовить сообщения или рефераты на темы: “Белки – биополимеры жизни”, “Функции белков – основа жизнедеятельности каждого организма на Земле”, “Денатурация и ренатурация, ее практическое значение”, “Многообразие ферментов, их роль в жизнедеятельности клеток и организмов” и др.

Используемые ресурсы:

  1. Каменский А.А. Общая биология 10–11: учеб.для общеобразоват. учреждений.– М.:Дрофа, 2006.
  2. Козлова Т.А. Тематическое и поурочное планирование по биологии к учебнику А.А.Каменского и др. “Общая биология 10–11”. – М.: Издательство “Экзамен”, 2006.
  3. Биология. Общая биология. 10–11 классы: рабочая тетрадь к учебнику Каменского А.А. и др. “Общая биология 10–11”– М.: Дрофа, 2011.
  4. Кириленко А.А. Молекулярная биология. Сборник заданий для подготовки к ЕГЭ: уровни А,В,С: учебно-методическое пособие. – Ростов н/Д: Легион, 2011.

В функционировании человеческого организма стала ясна в начале XIX века. Учёные обозначили эти вещества греческим термином «протеины», от слова protos - «главный, первый».

Главная особенность этих химических соединений состоит в том, что они являются основой, которую организм использует для создания новых клеток. Другие их функции состоят в обеспечении регуляторных и обменных процессов; в выполнении транспортных функций (к примеру, белок гемоглобин, распространяющий кислород по всему организму с током крови); в формировании мышечных волокон; в управлении многими витальными функциями организма (ярким примером служит белок инсулин); в регулировании процесса пищеварения, энергетического обмена; в защите организма.

Химическая структура этих веществ определяется количеством аминокислот, из которых состоят белковые молекулы. Молекулы по размеру являются довольно крупными. Эти вещества являются высокомолекулярными органическими веществами и представляют собой цепочку аминокислот, связанных между собой пептидной связью. Аминокислотный состав протеинов обусловлен генетическим кодом. Множество вариаций соединения аминокислот дает разнообразие свойств протеиновых молекул. Как правило, они соединяются между собой и образуют сложные комплексы.

Классификация протеинов не доработана, поскольку учёными исследованы далеко не все белки. Роль многих из них продолжает быть загадкой для людей. Пока что протеины разделяют по биологической роли и по тому, какие именно аминокислоты входят в их состав. Для нашего питания ценен не сам белок, а составляющие его аминокислоты. Аминокислоты – это одна из разновидностей органических кислот. Их насчитывают более 100. Без них невозможно протекание метаболических процессов.

Организм не может полностью усваивать поступающие с пищей протеины. Большая их часть подвергается разрушению под действием кислых пищеварительных соков. Происходит распад белков до аминокислот. Организм «берёт» после распада нужные ему аминокислоты и конструирует из них нужные белки. При этом может происходить трансформация одних аминокислот в другие. Помимо трансформации, они также могут самостоятельно синтезироваться в организме.

Однако не все аминокислоты может производить наш организм. Те, которые не синтезируются, называются незаменимыми, потому что организм в них нуждается, а получить их может только извне. Незаменимые аминокислоты не могут быть заменены другими. К ним причисляют метионин, лизин, изолейцин, лейцин, фенилаланин, треонин, валин. К тому же есть другие аминокислоты, которые образуются исключительно из незаменимых фенилаланина и метионина. Поэтому качество питания обусловлено не количеством поступающих белков, а качественным их составом. Например, в картофеле, белокочанной капусте, свекле, капусте, в бобовых, в хлебе содержится большое количество триптофана, лизина, метионина.

Протекание белкового обмена в нашем организме зависит от достаточного количества нужных белков. Расщепление и трансформация одних веществ в другие происходит с выделением нужной организму энергии.

Как результат жизнедеятельности организма, постоянно происходит потеря части белков. Из поступающих извне белковых веществ теряется примерно 30 г в сутки. Поэтому с учётом потери, рацион должен содержать достаточное количество этих веществ, чтобы обеспечить работоспособность организма.

Потребление организмом белковых веществ зависит от разных факторов: выполнение трудной физической работы или нахождение в состоянии покоя; эмоциональное состояние. В сутки норма потребления белка составляет в совокупности не менее 50 грамм для взрослых людей (это примерно 0,8 грамм на каждый килограмм массы тела). Детям, в связи с интенсивным ростом и развитием, требуется больше протеинов – до 1,9 грамма на килограмм массы тела.

Тем не менее, даже большое количество употреблённых в пищу белковых веществ не гарантирует сбалансированное количество аминокислот в них. Поэтому рацион питания должен быть разнообразный, чтобы организм смог из него извлечь максимум пользы в виде разных аминокислот. Речь не идёт о том, что если сегодня в съеденной вами пище не оказалось триптофана, то уже завтра же вы заболеете. Нет, организм «умеет» в небольших количествах запасать полезные аминокислоты и расходовать в случае необходимости. Однако кумулятивная способность организма не слишком высока, поэтому запасы полезных веществ надо регулярно пополнять.

Если по личным убеждениям (вегетарианство) или по состоянию здоровья (проблемы с желудочно-кишечным трактом и диетическое питание) у вас присутствует ограничение в рационе, то вам необходимо получить консультацию врача-диетолога, чтобы скорректировать своё питание и восстановить баланс протеинов в организме.
При интенсивных спортивных занятиях организм нуждается в большом количестве протеинов. Специально для таких людей выпускается спортивное питание. Однако поступление протеинов должно соответствовать выполняемым физическим нагрузкам. Переизбыток этих веществ, вопреки расхожему мнению, вовсе не приведёт к резкому росту мышеч­ной массы.

Разнообразие функций протеинов охватывает едва ли не все протекающие в организме биохимические процессы. Их можно назвать биохимическими катализаторами.
Из протеинов образуется цитоскелет, который поддерживает форму клеток. Без протеинов невозможно успешное функционирование иммунной системы.

Отличным пищевым источником протеинов являются мясо, молоко, рыба, зерновые, бобовые, орехи. Менее богаты протеинами фрукты, ягоды и овощи.

Первый белок, который был изучен с целью определения его аминокислотной последовательности, это инсулин. За это достижение Ф. Сенгером была получена Нобелевская премия в 60 годах прошлого столетия. А учёные Д. Кендрю и М. Перуц в то же время смогли создать трёхмерную структуру миоглобина и гемоглобина с помощью методики дифракции рентген-лучей. За это они также были удостоены Нобелевской премии.

История изучения


Основоположником изучения протеинов является Антуан Франсуа де Фуркруа. Он выделил их в отдельный класс, после того как заметил их свойство денатурировать (или сворачиваться) под действием кислот или высокой температуры. Он исследовал фибрин (выделенный из крови), глютен (выделенный из пшеничного зерна) и альбумин (яичный белок).


Голландский учёный Г. Мульдер дополнил научные работы своего французского коллеги де Фуркруа и провел анализ белкового состава. На основании данного анализа он выдвинул гипотезу о том, что большая часть белковых молекул имеют похожую эмпирическую формулу. Он также первым смог определить молекулярную массу белка.
По мнению Мульдера, любой белок состоит из малых структурных составляющих – «протеинов». А в 1838 году шведский учёный Я. Берцелиус предложил термин «протеины» в качестве общего названия всех белков.

В последующие 30-40 лет были проведены исследования большей части аминокислот, входящих в состав протеинов. В 1894 году А. Коссель, немецкий физиолог, сделал предположение, что именно аминокислоты и являются теми самыми структурными составляющими белков, и что они соединены между собой пептидными связями. Он пытался исследовать аминокислотную последовательность белка.
В 1926 году, наконец, была признана главенствующая роль протеинов в организме. Это произошло тогда, когда химик из США Д. Самнер доказал, что уреаза (фермент, без которого невозможно протекание многих химических процессов) является белком.

Выделить чистые протеины для нужд науки на тот момент было крайне сложно. Именно поэтому первые опыты проводились с применением тех полипептидов, которые можно было с минимальными затратами очистить в значительном количестве – это белки крови, куриные белки, различные токсины, ферменты пищеварительного или метаболического происхождения, выделяемые после забоя крупного скота. В конце 50-х годов получилось очистить бычью панкреатическую рибонуклеазу. Именно это вещество стало для многих учёных экспериментальным объектом.

В современной науке исследование протеинов продолжилось на качественно новом уровне. Существует отрасль биохимии, называемая протеомикой. Теперь, благодаря протеомике, можно исследовать не только выделенные очищенные белки, но и параллельное, одновременное изменение модификации множества белков, относящихся к разным клеткам и тканям. Теперь учёные могут теоретически рассчитать структуру белка по последовательности аминокислот. Методы криоэлектронной микроскопии позволяют изучить большие и малые белковые комплексы.

Свойства протеинов

Размер протеинов может измеряться в количестве составляющих их аминокислот или в дальтонах, обозначающих их молекулярную массу. Например, белки дрожжей состоят из 450 аминокислот, а их молекулярная масса составляет 53 килодальтона. Самый крупный из известных современной науке белков, который имеет название титин, состоит из более чем 38 тысяч аминокислот и обладает молекулярной массой около 3700 килодальтонов.
Белки, которые связываются с нуклеиновыми кислотами за счёт того, что взаимодействуют с их фосфатными остатками, считаются основными белками. К ним относятся протамины и гистоны.

Белки различают по степени их растворимости, большинство из них хорошо растворимы в воде. Однако встречаются и исключения. Фиброин (основа паутины и шёлка) и кератин (основа волос у человека, а также шерсти у животных и перьев у птиц), являются нерастворимыми.

Денатурация

Как правило, протеины сохраняют физико-химические свойства и структуру живого организма, к которому они относятся. Следовательно, если организм приспособлен к определённой температуре, то и белок её выдержит и не изменит своих свойств.
Изменение таких условий как окружающая температура, или попадание в кислотную/щелочную среду, приводит к тому, что протеин теряет вторичную, третичную и четвертичную структуры. Потеря нативной структуры, присущей живой клетке, называется денатурацией или сворачиванием белка. Денатурация может быть частичной или полной, необратимой или обратимой. Самый популярный и бытовой пример необратимой денатурации – это приготовление куриного яйца вкрутую. Под действием высокой температуры, овальбумин, прозрачный протеин, становится непрозрачным и плотным.

В некоторых случаях денатурация является обратимой, обратное состояние белку можно вернуть при помощи солей аммония. Обратимую денатурацию применяют как метод очистки белка.

Простые и сложные протеины

Помимо пептидных цепей, в состав некоторых белков входят и неаминокислотные структурные единицы. По критерию наличия или отсутствия неаминокислотных фрагментов, протеины делят на две группы: сложные и простые белки. Простые протеины состоят только из аминокислотных цепей. Сложные протеины содержат фрагменты, имеющие небелковую природу.

По химической природе сложных белков выделяют пять классов:

  • Гликопротеиды.
  • Хромопротеиды.
  • Фосфопротеиды.
  • Металлопротеиды.
  • Липопротеиды.
Гликопротеиды содержат в себе ковалентно связанные между собой углеводные остатки и их разновидность – протеогликаны. К гликопротеидам относятся, например, иммуноглобулины.

Хромопротеиды – это общее наименование сложных протеинов, к которым относятся флавопротеиды, хлорофиллы, гемоглобин, и другие.

Белки, называемые фосфопротеидами, содержат в своём составе остатки фосфорной кислоты. К этой группе протеинов относится, например, казеин молока.

Металлопротеиды – это протеины, которые содержат ковалентно связанные ионы некоторых металлов. Среди них есть протеины, которые выполняют транспортные и депонирующие функции (трансферрин, ферритин).

Сложные белки липопротеиды содержат в своём составе остатки липидов. Их функция - транспортировка липидов.

Биосинтез протеинов

Живые организмы создают белки из аминокислот на основе генетической информации, которая закодирована в генах. Каждый из синтезируемых белков состоит из совершенно уникальной последовательности соединённых аминокислот. Уникальная последовательность определяется таким фактором как нуклеотидная последовательность гена, кодирующая информацию о данном белке.

Генетический код состоит из кодонов. Кодоном называют единицу генетической информации, состоящей из остатков нуклеотидов. Каждый из кодонов отвечает за подсоединение одной аминокислоты к белку. Общее их количество – 64. Некоторые аминокислоты определяются не одним, а несколькими кодонами.

Функции протеинов в организме

Наравне с другими биологическими макромолекулами (полисахаридами и липидами) протеины нужны организму для осуществления большинства жизненных процессов в клетках. Протеины осуществляют метаболические процессы и энергетические трансформации. Они входят в состав органелл – клеточных структур, участвуют в синтезе межклеточного вещества.

Следует заметить, что классификация протеинов по их функциям является достаточно условной, потому что у некоторых живых организмов один и тот же протеин может выполнять несколько разных функций. Многие функции протеины выполняют благодаря тому, что обладают высокой ферментативной активностью. В частности, к таким ферментам относится двигательный белок миозин, а также регуляторные белки протеинкиназы.

Каталитическая функция

Наиболее изученная роль протеинов в организме – это катализ разных химических реакций. Ферментами называют группу протеинов, обладающую специфическими каталитическими свойствами. Каждый из таких ферментов является катализатором одной или нескольких сходных реакций. Науке известно несколько тысяч ферментативных веществ. Например, вещество пепсин, расщепляющее в процессе пищеварения белки, является ферментом.

Более 4 000 реакций, протекающих в нашем организме, нуждаются в катализации. Без воздействия ферментов реакция протекает в десятки и сотни раз медленнее.
Молекулы, присоединяющиеся к ферменту в процессе реакции, и затем видоизменяющиеся, называются субстратами. В составе фермента множество аминокислот, но далеко не все из них взаимодействуют с субстратом, и уж тем более не все из них напрямую участвуют процессе катализации. Та часть фермента, к которой присоединяется субстрат, считается активным ферментативным центром.

Структурная функция

Структурные протеины цитоскелета являются своего рода жёсткой основой, придающей форму клеткам. Благодаря ним может изменяться форма клеток. К ним можно отнести эластин, коллаген, кератин. Основными компонентами межклеточного вещества в соединительной ткани является коллаген и эластин. Кератин является основой для образования волос и ногтей, а также перьев у птиц.

Защитная функция

Выделяют несколько защитных функций протеинов: физическая, иммунная, химическая.
В формировании физической защиты принимает участие коллаген. Он образует базис межклеточного вещества таких разновидностей соединительной ткани как кости, хрящи, сухожилия и глубокие слои кожи (дерма). Примерами данной группы протеинов служат тромбины и фибриногены, принимающие участие в свёртывании крови.

Иммунная защита предполагает участие протеинов, входящих в состав крови или других биологических жидкостей, в формировании защитного ответа организма на атаку патогенных микроорганизмов или на повреждение. Например, иммуноглобулины нейтрализуют вирусы, бактерии, или чужеродные протеины. Антитела, вырабатывающиеся иммунной системой, прикрепляются к чужеродным для этого организма веществам, которые называются антигенами, и нейтрализуют их. Как правило, антитела секретируются в межклеточное пространство или закрепляются в мембранах специализированных клеток плазмоцитов.

Ферменты и субстрат соединяются между собой не слишком тесно, в противном случае протекание катализируемой реакции может нарушиться. А вот стойкость присоединения антигена и антител ничем не ограничивается.

Химическая защита состоит в связывании белковыми молекулами различных токсинов, то есть в обеспечении детоксикации организма. Самую ответственную роль в детоксикации нашего организма играют печёночные ферменты, которые расщепляют яды или переводят их в растворимую форму. Растворённые токсины быстро покидают организм.

Регуляторная функция

Большая часть внутриклеточных процессов регулируется белковыми молекулами. Эти молекулы выполняют узкоспециализированную функцию, и не являются ни строительным клеточным материалом, ни источником энергии. Регуляция осуществляется за счёт активности ферментов или за счёт связывания с другими молекулами.
Важную роль в регуляции процессов внутри клеток играют протеинкиназы. Это ферменты, влияющие на активность других протеинов с помощью присоединения к ним фосфатных частиц. Они либо усиливают активность, либо полностью подавляют её.

Сигнальная функция

Сигнальная функция белков выражается в их способности служить сигнальными веществами. Они передают сигналы между тканями, клетками, органами. Иногда сигнальную функцию считают похожей на регуляторную, поскольку многие регуляторные внутриклеточные протеины также осуществляют передачу сигналов. Клетки взаимодействуют между собой с помощью сигнальных белков, которые распространяются через межклеточное вещество.

Цитокины, белки-гормоны выполняют сигнальную функцию.
Гормоны разносятся кровью. Рецептор при связывании с гормоном запускает в клетке ответную реакцию. Благодаря гормонам осуществляется регуляция концентрации веществ в клетках крови, а также регуляция клеточного роста и размножения. Примером таких протеинов служит широко известный инсулин, который регулирует концентрацию в крови глюкозы.

Цитокины являются небольшими пептидными информационными молекулами. Они действуют как регуляторы взаимодействия между различными клетками, а также определяют выживаемость этих клеток, подавляют, или стимулируют их рост и функциональную активность. Без цитокинов невозможна согласованная работа нервной, эндокринной и иммунной систем. Например, цитокины могут вызвать некроз опухоли – то есть подавление роста и жизнедеятельности воспалительных клеток.

Транспортная функция

Растворимые белки, которые принимают участие в транспортировке малых молекул, должны легко соединяться с субстратом, если он присутствует в большой концентрации, и также легко должны его высвобождать там, где он находится в низкой концентрации. Примером транспортных протеинов является гемоглобин. Он транспортирует из лёгких кислород и приносит его к остальным тканям, а также обратно переносит от тканей к лёгким углекислый газ. Во всех царствах живых организмов были найдены белки, аналогичные гемоглобину.

Запасная (или резервная) функция

К таким протеинам относят казеин, овальбумин и другие. Эти резервные протеины в яйцеклетках животных и в семенах растений запасаются в качестве источника энергии. Они выполняют питательные функции. Много протеинов используется в нашем организме в качестве источника аминокислот.

Рецепторная функция белков

Белковые рецепторы могут располагаться как в клеточной мембране, так и в цитоплазме. Одна часть белковой молекулы принимает сигнал (любой природы: химической, световой, термической, механической). Белок-рецептор под влиянием сигнала претерпевает конформационные изменения. Эти изменения влияют на другую часть молекулы, которая ответственна за передачу сигнала на остальные клеточные компоненты. Механизмы сигнальной передачи разнятся друг с другом.

Моторная (или двигательная) функция

Моторные белки ответственны за обеспечение движения и сокращения мышц (на уровне организма) и за движение жгутиков и ресничек, внутриклеточный транспорт веществ, амебоидное движение лейкоцитов (на клеточном уровне).

Белки в обмене веществ

Большая часть растений и микроорганизмов в состоянии синтезировать 20 основных, а также некоторое количество дополнительных аминокислот. Но если они есть в окружающей среде, то организм предпочтёт сберечь энергию и транспортировать их внутрь, а не синтезировать.

Те аминокислоты, которые не синтезируются организмом, называются незаменимыми, следственно, могут поступать к нам только извне.

Человек получает аминокислоты из тех белков, которые содержатся в пище. Белки подвергаются денатурации в процессе пищеварения под действием кислых желудочных соков и ферментов. Некоторая часть полученных в результате пищеварительного процесса аминокислот применяется для синтеза нужных протеинов, а остальная их часть в процессе глюконеогенеза превращается в глюкозу или применяется в цикле Кребса (это процесс метаболического распада).

Использование протеинов в качестве энергетического источника особенно важно в неблагоприятных условиях, когда организм использует внутренний «неприкосновенный запас» – собственные белки. Аминокислоты для организма являются также важным источником азота.

Единых норм суточной потребности в белках нет. Микрофлора, населяющая толстый кишечник, также синтезирует аминокислоты, и они не могут учитываться при составлении протеиновых норм.

Запасы протеинов в человеческом организме минимальны, а новые протеины могут синтезироваться только из распадающихся белков, поступающих от тканей организма и из аминокислот, поступающих вместе пищей. Из тех веществ, которые входят в состав жиров и углеводов, протеины не синтезируются.

Недостаток белка
Недостаток белковых веществ в рационе вызывает у детей сильное замедление роста и развития. Для взрослых белковый дефицит опасен появлением глубоких изменений в печени, изменением гормонального фона, нарушением функционирования желёз внутренней секреции, ухудшением усвояемости питательных веществ, ухудшением памяти и работоспособности, проблемами с сердцем. Все эти негативные явления связаны с тем, что протеины участвуют почти во всех процессах человеческого организма.

В 70 годах прошлого века были зафиксированы летальные случаи у людей, долгое время соблюдающих низкокалорийную диету с выраженным дефицитом белка. Как правило, непосредственной причиной смерти в данном случае являлись необратимые изменения в сердечной мышце.

Дефицит протеинов снижает устойчивость иммунитета к инфекциям, поскольку уменьшается уровень образования антител. Нарушение синтеза интерферона и лизоцима (защитных факторов) вызывает обострение воспалительных процессов. Кроме того, белковый дефицит зачастую сопровождается недостатком витаминов, что в свою очередь тоже приводит к неблагоприятным последствиям.

Дефицит влияет не лучшим образом на выработку ферментов и на усвояемость важных питательных веществ. Не следует забывать, что гормоны являются белковыми образованиями, следовательно, недостаток протеинов может привести к сильным гормональным нарушениям.

Любая активность физического характера наносит вред мышечным клеткам, и чем нагрузка больше, тем больше мышцы страдают. Для восстановления повреждённых клеток мышц необходимо большое количество качественного белка. Вопреки распространённому мнению, физические нагрузки только тогда полезны, когда с пищей в организм поставляется достаточное количество белка. При интенсивных физических нагрузках потребление белка должно достигать 1,5 - 2 грамма на каждый килограмм веса.

Избыток белка

Для поддержания азотистого баланса в организме нужно определённое количество протеинов. Если в рационе белка немного больше, то это не повредит здоровью. Избыточное количество аминокислот в этом случае используется просто как дополнительный источник энергии.

Но если человек не занимается спортом, и при этом употребляет более чем 1,75 грамм белка на килограмм веса, то в печени накапливается избыток протеина, который превращается в азотистые соединения и глюкозу. Азотистое соединение (мочевина) должно в обязательном порядке выводиться почками из организма.

Кроме того, при переизбытке белка возникает кислая реакция организма, что приводит к потере кальция из-за изменения питьевого режима. К тому же мясная пища, богатая белком, зачастую содержит пурины, некоторые из которых в процессе метаболизма откладываются в суставах и вызывают развитие подагры. Следует отметить, что нарушения, связанные с переизбытком протеином, встречаются намного реже, чем нарушения, связанные с белковой недостаточностью.

Оценка достаточного количества белка в рационе осуществляется по состоянию азотистого баланса. В организме беспрестанно происходит синтезирование новых протеинов и выделение наружу конечных продуктов белкового метаболизма. В состав протеинов входит азот, не содержащийся ни в жирах, ни в углеводах. И если азот откладывается в организме про запас, то исключительно в составе белков. При белковом распаде он должен выделиться наружу вместе с мочой. Для того чтобы функционирование организма осуществлялось на нужном уровне, требуется восполнить удаляемый азот. Азотистый баланс означает, что количество потребляемого азота соответствует количеству выведенного из организма.

Белковое питание


Польза пищевых протеинов оценивается по коэффициенту белковой усвояемости. Данный коэффициент учитывает химическую ценность (состав аминокислот), и биологическую ценность (процент переваривания протеинов). Полноценными источниками протеинов считаются те продукты, которые имеют коэффициент усвояемости равный 1,00.

Коэффициент усвояемости равен 1,00 в следующих продуктах: яйца, соевый белок, молоко. Говядина показывает коэффициент 0,92.

Эти продукты являются высококачественным источником протеинов, однако нужно помнить, что они содержат много жира, поэтому злоупотреблять их частотой в рационе нежелательно. Помимо большого количества белка, в организм также попадёт излишнее количество жира.

Предпочтительные продукты с богатым протеиновым содержанием: соевые сыры, нежирные сыры, нежирная телятина, яичный белок, обезжиренный творог, свежая рыба и морепродукты, молодой барашек, курятина, белое мясо.
Менее предпочтительно употребление таких продуктов, как: молоко и йогурты с добавлением сахара, красное мясо (вырезка), темное куриное и индюшачье мясо, нежирная нарезка, домашний творог, переработанное мясо в виде бекона, салями, ветчины.

Яичный белок – это чистый белок, в котором нет жира. В постном мясе содержится около 50 % килокалорий, приходящихся на долю протеинов; в продуктах, содержащих крахмал – 15%; в обезжиренном молоке – 40 %; в овощах – 30 %.

Главное правило при выборе белкового питания состоит в следующем: большее количество белка на единицу калорий и высокий коэффициент усвояемости белка. Полезнее всего употреблять продукты с низким содержанием жира и высоким содержанием белков. Данные о калорийности можно найти на упаковке любого продукта. Обобщённые данные о содержании белков и жиров в тех продуктах, калораж которых сложно высчитать, можно найти в специальных таблицах.

Легче усваиваются протеины, подвергнувшиеся тепловой обработке, поскольку они становятся легкодоступными для воздействия ферментов пищеварительного тракта. Однако температурная обработка может снизить биологическую ценность протеина из-за того, что разрушаются некоторые аминокислоты.

Содержание белков и жиров в некоторых пищевых продуктах

Продукты Белки, граммы Жиры, граммы
Курятина 20,8 8,9
Сердце 15 3
Свинина нежирная 16,3 27,8
Говядина 18,9 12,3
Телятина 19,7 1,2
Докторская варёная колбаса 13,7 22,9
Диетическая варёная колбаса 12,2 13,5
Минтай 15,8 0,7
Сельдь 17,7 19,6
Икра осетровая зернистая 28,6 9,8
Хлеб пшеничный из муки I сорта 7,6 2,3
Хлеб ржаной 4,5 0,8
Сдобная выпечка 7,2 4,3
Очень полезно употреблять соевые продукты: сыр тофу, молоко, мясо. Соя содержит абсолютно все нужные аминокислоты в таком соотношении, какое нужно для удовлетворения потребностей организма. К тому же она отлично усваивается.
Казеин, который содержится в молоке, также является полным протеином. Коэффициент усвояемости у него равен 1,00. Сочетание выделенного из молока казеина и сои даёт возможность создавать полезные продукты питания с высоким белковым содержанием, при этом они не содержат лактозу, что разрешает употребление их лицами, страдающими непереносимостью лактозы. Еще один плюс таких продуктов состоит в том, что в них нет сыворотки, которая является потенциальным источником аллергенов.

Метаболизм протеинов


Чтобы усвоить белок, организму нужно много энергии. Первым делом организм должен расщепить аминокислотную цепочку белка на несколько коротких цепочек, или же на сами аминокислоты. Этот процесс достаточно длительный и требующий разных ферментов, которые организм должен создать и транспортировать в пищеварительный тракт. Остаточные продукты белкового обмена – азотистые соединения – должны быть выведены из организма.


Все эти действия в сумме потребляют немалое количество энергии для усвоения белковой пищи. Поэтому белковая пища стимулирует ускорение метаболизма и увеличение энергетических затрат на внутренние процессы.

На усвоение еды организм может потратить около 15% от всей калорийности рациона.
Пища с высоким содержанием протеинов, в процессе метаболизма способствует усилению теплопродукции. Температура тела немного увеличивается, что приводит к дополнительному расходу энергии на процесс термогенеза.

Белки не всегда используются в качестве энергетической субстанции. Это связано с тем, что применение их в качестве источника энергии для организма бывает невыгодным, ведь из определённого количества жиров и углеводов можно получить гораздо больше калорий и намного эффективнее, чем из аналогичного количества протеина. К тому же в организме редко бывает переизбыток белков, а если он и есть, то большая часть избыточных протеинов идёт для осуществления пластических функций.

В том случае, когда в питании не достаёт энергетических источников в виде жиров и углеводов, организм принимается за использование накопленных жиров.

Достаточное количество протеинов в рационе помогает активизировать и нормализовать замедленный обмен веществ у тех людей, которые страдают ожирением, а также позволяет поддерживать мышечную массу.

Если белка не хватает, организм переключается на использование мышечных белков. Это происходит потому, что мышцы не так важны для поддержания жизнедеятельности организма. В мышечных волокнах сгорает большая часть калорий, и снижение мышечной массы понижает энергетические затраты организма.

Очень часто люди, придерживающиеся различных диет для похудения, выбирают такую диету, в которой очень мало белка поступает с пищей в организм. Как правило, это овощные или фруктовые диеты. Кроме вреда, такая диета ничего не принесёт. Функционирование органов и систем при недостатке протеинов угнетается, что вызывает различные нарушения и заболевания. Каждую диету надо рассматривать с точки зрения потребности организма в белке.

Такие процессы как усвоение белков и применение их в энергетических потребностях, а также выведение продуктов белкового метаболизма, требует больше жидкости. Чтобы не получить обезвоживание, в день надо принимать около 2 литров воды.

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты . Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми . Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными . Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат : 1) карбоксильную группу (-СООН), 2) аминогруппу (-NH 2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты , имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты , имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты , имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями , так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной . В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов . На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков .

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 10 20 . Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства . Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков ; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией . Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой , в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией . Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой .

Функции белков

Функция Примеры и пояснения
Строительная Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран (липопротеины, гликопротеины), волос (кератин), сухожилий (коллаген) и т.д.
Транспортная Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ; в состав клеточных мембран входят особые белки, которые обеспечивают активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки во внешнюю среду и обратно.
Регуляторная Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например, гормон инсулин регулирует уровень глюкозы в крови, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки — антитела, способные связывать и обезвреживать их. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная Сократительные белки актин и миозин обеспечивают сокращение мышц у многоклеточных животных.
Сигнальная В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды, таким образом осуществляя прием сигналов из внешней среды и передачу команд в клетку.
Запасающая В организме животных белки, как правило, не запасаются, исключение: альбумин яиц, казеин молока. Но благодаря белкам в организме могут откладываться про запас некоторые вещества, например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется, образуя комплекс с белком ферритином.
Энергетическая При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Сначала белки распадаются до аминокислот, а затем до конечных продуктов — воды, углекислого газа и аммиака. Однако в качестве источника энергии белки используются только тогда, когда другие источники (углеводы и жиры) израсходованы.
Каталитическая Одна из важнейших функций белков. Обеспечивается белками — ферментами, которые ускоряют биохимические реакции, происходящие в клетках. Например, рибулезобифосфаткарбоксилаза катализирует фиксацию СО 2 при фотосинтезе.

Ферменты

Ферменты , или энзимы , — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом .

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор . У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты ).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия .

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами , если тормозят — ингибиторами .

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С-С, С-N, С-О, С-S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С-С, С-N, С-О, С-S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

    Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

    Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

По жизнь на нашей планете зародилась из коацерватной капельки. Она же представляла собой молекулу белка. То есть следует вывод, что именно эти химические соединения - основа всего живого, что существует сегодня. Но что же собой представляют белковые структуры? Какую роль сегодня они играют в организме и жизни людей? Какие виды белков существуют? Попробуем разобраться.

Белки: общее понятие

С точки зрения молекула рассматриваемого вещества представляет собой последовательность аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Каждая аминокислота имеет две функциональные группы:

  • карбоксильную -СООН;
  • амино-группу -NH 2 .

Именно между ними и происходит формирование связи в разных молекулах. Таким образом, пептидная связь имеет вид -СО-NH. Молекула белка может содержать сотни и тысячи таких группировок, это будет зависеть от конкретного вещества. Виды белков очень разнообразны. Среди них есть и те, которые содержат незаменимые для организма аминокислоты, а значит должны поступать в организм с пищевыми продуктами. Существуют такие разновидности, которые выполняют важные функции в мембране клетки и ее цитоплазме. Также выделяют катализаторы биологической природы - ферменты, которые тоже являются белковыми молекулами. Они широко используются и в быту человека, а не только участвуют в биохимических процессах живых существ.

Молекулярная масса рассматриваемых соединений может колебаться от нескольких десятков до миллионов. Ведь количество мономерных звеньев в большой полипептидной цепи неограниченно и зависит от типа конкретного вещества. Белок в чистом виде, в его нативной конформации, можно увидеть при рассмотрении куриного яйца в Светло-желтая, прозрачная густая коллоидная масса, внутри которой располагается желток - это и есть искомое вещество. То же самое сказать об обезжиренном твороге, Данный продукт также является практически чистым белком в его натуральном виде.

Однако не все рассматриваемые соединения имеют одинаковое пространственное строение. Всего выделяют четыре организации молекулы. Виды определяют его свойства и говорят о сложности строения. Также известно, что более пространственно запутанные молекулы подвергаются тщательной переработке в организме человека и животных.

Виды структур белка

Всего их выделяют четыре. Рассмотрим, что собой представляет каждая из них.

  1. Первичная. Представляет собой обычную линейную последовательность аминокислот, соединенных пептидными связями. Никаких пространственных закручиваний, спирализации нет. Количество входящих в полипептид звеньев может доходить до нескольких тысяч. Виды белков с подобной структурой - глицилаланин, инсулин, гистоны, эластин и другие.
  2. Вторичная. Представляет собой две полипептидные цепи, которые скручиваются в виде спирали и ориентируются по направлению друг к другу образованными витками. При этом между ними возникают водородные связи, удерживающие их вместе. Так формируется единая белковая молекула. Виды белков такого типа следующие: лизоцим, пепсин и другие.
  3. Третичная конформация. Представляет собой плотно упакованную и компактно собранную в клубок вторичную структуру. Здесь появляются другие типы взаимодействия, помимо водородных связей - это и ван-дер-ваальсово взаимодействие и силы электростатического притяжения, гидрофильно-гидрофобный контакт. Примеры структур - альбумин, фиброин, белок шелка и прочие.
  4. Четвертичная. Самая сложная структура, представляющая собой несколько полипептидных цепей, скрученных в спираль, свернутых в клубок и объединенных все вместе в глобулу. Такие примеры, как инсулин, ферритин, гемоглобин, коллаген, иллюстрируют собой как раз такую конформацию белков.

Если рассматривать все приведенные структуры молекул детально с химической точки зрения, то анализ займет много времени. Ведь на самом деле чем выше конфигурация, тем сложнее и запутаннее ее строение, тем больше типов взаимодействий наблюдается в молекуле.

Денатурация белковых молекул

Одним из самых важных химических свойств полипептидов является их способность разрушаться под влиянием определенных условий или химических агентов. Так, например, широко распространены разные виды денатурации белков. Что это за процесс? Он заключается в разрушении нативной структуры белка. То есть если изначально молекула имела третичную структуру, то после действия специальными агентами она разрушится. Однако при этом последовательность аминокислотных остатков остается в молекуле неизменной. Денатурированные белки быстро теряют свои физические и химические свойства.

Какие реагенты способны привести к процессу разрушения конформации? Таких несколько.

  1. Температура. При нагревании происходит постепенное разрушение четвертичной, третичной, вторичной структуры молекулы. Зрительно это можно наблюдать, например, при жарке обычного куриного яйца. Образующийся "белок" - это первичная структура полипептида альбумина, который был в сыром продукте.
  2. Радиация.
  3. Действие сильными химическими агентами: кислотами, щелочами, солями тяжелых металлов, растворителями (например, спиртами, эфирами, бензолом и прочими).

Данный процесс иногда еще называют плавлением молекулы. Виды денатурации белков зависят от агента, при действии которого она наступила. При этом в некоторых случаях имеет место процесс, обратный рассмотренному. Это ренатурация. Не все белки способны восстанавливать обратно свою структуру, однако значительная их часть может это делать. Так, химики из Австралии и Америки осуществили ренатурацию вареного куриного яйца при помощи некоторых реагентов и способа центрифугирования.

Этот процесс имеет значение для живых организмов при синтезе полипептидных цепочек рибосомами и рРНК в клетках.

Гидролиз белковой молекулы

Наравне с денатурацией, для белков характерно еще одно химическое свойство - гидролиз. Это также разрушение нативной конформации, но не до первичной структуры, а полностью до отдельных аминокислот. Важная часть пищеварения - гидролиз белка. Виды гидролиза полипептидов следующие.

  1. Химический. Основан на действии кислот или щелочей.
  2. Биологический или ферментативный.

Однако суть процесса остается неизменной и не зависит от того, какие виды гидролиза белков имеют место быть. В результате образуются аминокислоты, которые транспортируются по всем клеткам, органам и тканям. Дальнейшее их преобразование заключается в участии синтеза новых полипептидов, уже тех, что необходимы конкретному организму.

В промышленности процесс гидролиза белковых молекул используют как раз для получения нужных аминокислот.

Функции белков в организме

Различные виды белков, углеводов, жиров являются жизненно необходимыми компонентами для нормальной жизнедеятельности любой клетки. А значит и всего организма в целом. Поэтому во многом их роль объясняется высокой степенью значимости и повсеместной распространенности внутри живых существ. Можно выделить несколько основных функций полипептидных молекул.

  1. Каталитическая. Ее осуществляют ферменты, которые имеют белковую природу строения. О них скажем позже.
  2. Структурная. Виды белков и их функции в организме прежде всего влияют на структуру самой клетки, ее форму. Кроме того, полипептиды, выполняющие эту роль, образуют волосы, ногти, раковины моллюсков, перья птиц. Они же являются определенной арматурой в теле клетки. Хрящи состоят также из этих видов белков. Примеры: тубулин, кератин, актин и другие.
  3. Регуляторная. Данная функция проявляется в участии полипептидов в таких процессах, как: транскрипция, трансляция, клеточный цикл, сплайсинг, считывание мРНК и прочих. Во всех них они играют важную роль регулировщика.
  4. Сигнальная. Данную функцию выполняют белки, находящиеся на мембране клеток. Они передают различные сигналы от одной единицы к другой, и это приводит к сообщению тканей между собой. Примеры: цитокины, инсулин, факторы роста и прочие.
  5. Транспортная. Некоторые виды белков и их функции, которые они выполняют, являются просто жизненно необходимыми. Так происходит, например, с белком гемоглобином. Он осуществляет транспорт кислорода от клетки к клетке в составе крови. Для человека он незаменим.
  6. Запасная или резервная. Такие полипептиды накапливаются в растениях и яйцеклетках животных как источник дополнительного питания и энергии. Пример - глобулины.
  7. Двигательная. Очень важная функция, особенно для простейших организмов и бактерий. Ведь они способны передвигаться только при помощи жгутиков или ресничек. А эти органоиды по своей природе не что иное, как белки. Примеры таких полипептидов следующие: миозин, актин, кинезин и прочие.

Очевидно, что функции белков в организме человека и других живых существ очень многочисленны и немаловажны. Это еще раз подтверждает, что без рассматриваемых нами соединений невозможна жизнь на нашей планете.

Защитная функция белков

Полипептиды могут защищать от разных воздействий: химических, физических, биологических. Например, если организму угрожает опасность в виде вируса или бактерии, имеющих чужеродную природу, то иммуноглобулины (антитела) вступают с ними "в бой", выполняя защитную роль.

Если говорить о физических воздействиях, то здесь большую роль играют, например, фибрин и фибриноген, которые участвуют в свертывании крови.

Белки пищевые

Виды пищевого белка следующие:

  • полноценные - те, что содержат все необходимые для организма аминокислоты;
  • неполноценные - те, в которых находится неполный аминокислотный состав.

Однако для организма человека важны и те и другие. Особенно первая группа. Каждый человек, особенно в периоды интенсивного развития (детский и юношеский возраст) и полового созревания должен поддерживать постоянный уровень протеинов в себе. Ведь мы уже рассмотрели функции, которые выполняют эти удивительные молекулы, и знаем, что практически ни один процесс, ни одна биохимическая реакция внутри нас не обходится без участия полипептидов.

Именно поэтому необходимо каждый день потреблять суточную норму протеинов, которые содержатся в следующих продуктах:

  • яйцо;
  • молоко;
  • творог;
  • мясо и рыба;
  • бобы;
  • фасоль;
  • арахис;
  • пшеница;
  • овес;
  • чечевица и прочие.

Если потреблять в день 0,6 г полипептида на один кг веса, то у человека никогда не будет недостатка в этих соединениях. Если же длительное время организм недополучает необходимых белков, то наступает заболевание, имеющее название аминокислотного голодания. Это приводит к сильному нарушению обмена веществ и, как следствие, многим другим недугам.

Белки в клетке

Внутри самой маленькой структурной единицы всего живого - клетки - также находятся белки. Причем выполняют они там практически все вышеперечисленные свои функции. В первую очередь формируют цитоскелет клетки, состоящий из микротрубочек, микрофиламентов. Он служит для поддержания формы, а также для транспорта внутри между органоидами. По белковым молекулам, как по каналам или рельсам, движутся различные ионы, соединения.

Немаловажна роль белков, погруженных в мембрану и находящихся на ее поверхности. Здесь они и рецепторные, и сигнальные функции выполняют, принимают участие в строительстве самой мембраны. Стоят на страже, а значит играют защитную роль. Какие виды белков в клетке можно отнести к этой группе? Примеров множество, приведем несколько.

  1. Актин и миозин.
  2. Эластин.
  3. Кератин.
  4. Коллаген.
  5. Тубулин.
  6. Гемоглобин.
  7. Инсулин.
  8. Транскобаламин.
  9. Трансферрин.
  10. Альбумин.

Всего насчитывается несколько сотен различных которые постоянно передвигаются внутри каждой клетки.

Виды белков в организме

Их, конечно же, огромное разнообразие. Если же попытаться как-то разделить все существующие протеины на группы, то может получиться примерно такая классификация.


Вообще, можно взять за основу множество признаков для классификации белков, находящихся в организме. Единой пока не существует.

Ферменты

Биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют все происходящие биохимические процессы. Нормальный обмен невозможен без этих соединений. Все процессы синтеза и распада, сборка молекул и их репликация, трансляция и транскрипция и прочие осуществляются под воздействием специфического вида фермента. Примерами этих молекул могут служить:

  • оксидоредуктазы;
  • трансферазы;
  • каталазы;
  • гидролазы;
  • изомеразы;
  • лиазы и прочие.

Сегодня ферменты используются и в быту. Так, при производстве стиральных порошков часто используют так называемые энзимы - это и есть биологические катализаторы. Они улучшают качество стирки при соблюдении указанного температурного режима. Легко связываются с частицами грязи и выводят их с поверхности тканей.

Однако из-за белковой природы энзимы не переносят слишком горячую воду или соседство с щелочными или кислотными препаратами. Ведь в этом случае произойдет процесс денатурации.

Так же как и прочие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды и нуклеиновые кислоты), белки являются необходимыми компонентами всех живых организмов и играют определяющую роль в жизнедеятельности клетки. Белки осуществляют процессы обмена веществ. Они входят в состав внутриклеточных структур - органелл и цитоскелета, секретируются во внеклеточное пространство, где могут выступать в качестве сигнала, передаваемого между клетками, участвовать в гидролизе пищи и образовании межклеточного вещества.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, поскольку один и тот же белок может выполнять несколько функций. Хорошо изученным примером такой многофункциональности служит лизил-тРНК-синтетаза - фермент из класса аминоацил-тРНК-синтетаз, которая не только присоединяет остаток лизина к тРНК, но и регулирует транскрипцию нескольких генов. Многие функции белки выполняют благодаря своей ферментативной активности. Так, ферментами являются двигательный белок миозин, регуляторные белки протеинкиназы, транспортный белок натрий-калиевая аденозинтрифосфатаза и др.

Молекулярная модель фермента-уреазы бактерии Helicobacter pylori

Каталитическая функция

Наиболее хорошо известная функция белков в организме - катализ различных химических реакций. Ферменты - это белки, обладающие специфическими каталитическими свойствами, то есть каждый фермент катализирует одну или несколько сходных реакций. Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), в том числе репликацию и репарацию ДНК и матричный синтез РНК. К 2013 году было описано более 5000 тысяч ферментов. Ускорение реакции в результате ферментативного катализа может быть огромным: к примеру, реакция, катализируемая ферментом оротидин-5"-фосфатдекарбоксилазой, протекает в 10 17 раз быстрее некатализируемой (период полуреакции декарбоксилирования оротовой кислоты составляет 78 миллионов лет без фермента и 18 миллисекунд с участием фермента). Молекулы, которые присоединяются к ферменту и изменяются в результате реакции, называются субстратами.

Не смотря на то, что ферменты обычно состоят из сотен аминокислотных остатков, только небольшая часть из них взаимодействует с субстратом, и ещё меньшее количество - в среднем 3-4 аминокислотных остатка, зачастую расположенные далеко друг от друга в первичной структуре - напрямую участвуют в катализе. Часть молекулы фермента, которая обеспечивает связывание субстрата и катализ, называется активным центром.

Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1992 году предложил окончательный вариант иерархической номенклатуры ферментов, основанной на типе катализируемых ими реакций. Согласно этой номенклатуре названия ферментов всегда обязаны иметь окончание -аза и образовываться от названий катализируемых реакций и их субстратов. Каждому ферменту приписывается индивидуальный код, по которому легко определить его положение в иерархии ферментов. По типу катализируемых реакций все ферменты делят на 6 классов:

  • КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
  • КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую;
  • КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей;
  • КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов;
  • КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата;
  • КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза дифосфатной связи АТФ или сходного трифосфата.

Структурная функция

Подробнее: Структурная функция белков , Фибриллярные белки

Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Большая часть структурных белков являются филаментозными: к примеру, мономеры актина и тубулина - это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, дающий возможность клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

Защитная функция

Подробнее: Защитная функция белков

Существует несколько видов защитных функций белков:

  1. Физическая защита. Физическую защиту организма обеспечивают Коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
  2. Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно определяющую роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
  3. Иммунная защита. Белки, входящие в состав кров и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения. Антитела могут секретироваться в межклеточное пространство или закрепляться в мембранах специализированных В-лимфоцитов, которые называются плазмоцитами.

Регуляторная функция

Подробнее: Активатор (белки) , Протеасома , Регуляторная функция белков

Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют продвижение клетки по клеточному циклу, транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, активность других белков и многие другие процессы. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Так, факторы транскрипции, белки-активаторы и белки-репрессоры, могут регулировать интенсивность транскрипции генов, связываясь с их регуляторными последовательностями. На уровне трансляции считывание многих мРНК также регулируется присоединением белковых факторов.

Важнейшую роль в регуляции внутриклеточных процессов играют протеинкиназы и протеинфосфатазы - ферменты, которые активируют или подавляют активность других белков путём присоединения к ним или отщепления фосфатных групп.

Сигнальная функция

Подробнее: Сигнальная функция белка , Гормоны , Цитокины

Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и организмами. Зачастую сигнальную функцию объединяют с регуляторной, поскольку многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-Гормоны, Цитокины, факторы роста и др.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и прочие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

Цитокины - пептидные сигнальные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и апоптоз, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

Транспортная функция

Подробнее: Транспортная функция белков

Растворимые белки, участвующие в транспорте малых молекул, обязаны иметь высокое сродство (аффинность) к субстрату, когда он присутствует в высокой концентрации, и легко его высвобождать в местах низкой концентрации субстрата. Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, и кроме этого гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость. Липидный компонент мембраны водонепроницаем (гидрофобен), что предотвращает диффузию полярных или заряженных (ионы) молекул. Мембранные транспортные белки принято подразделять на белки-каналы и белки-переносчики. Белки-каналы содержат внутренние заполненные водой поры, которые дают возможность ионам (через ионные каналы) или молекулам воды (через белки-аквапорины) перемещаться через мембрану. Многие ионные каналы специализируются на транспорте только одного иона; так, калиевые и натриевые каналы зачастую различают эти сходные ионы и пропускают только один из них. Белки-переносчики связывают, подобно ферментам, каждую переносимую молекулу или ион и, в отличие от каналов, могут осуществлять активный транспорт с использованием энергии АТФ. «Электростанция клетки» - АТФ-синтаза, которая осуществляет синтез АТФ за счёт протонного градиента, также может быть отнесена к мембранным транспортным белкам.

Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма .

Рецепторная функция

Подробнее: Клеточный рецептор

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым часто служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы - белок-рецептор - происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты. Существует несколько механизмов передачи сигнала. Некоторые рецепторы катализируют определённую химическую реакцию; другие служат ионными каналами, которые при действии сигнала открываются или закрываются; третьи специфически связывают внутриклеточные молекулы-посредники. У мембранных рецепторов часть молекулы, связывающаяся с сигнальной молекулой, находится на поверхности клетки, а домен, передающий сигнал, - внутри.

Моторная (двигательная) функция

Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, и кроме этого активный и направленный внутриклеточный транспорт (кинезин, динеин). Динеины и кинезины проводят транспортировку молекул вдоль микротрубочек с использованием гидролиза АТФ в качестве источника энергии. Динеины переносят молекулы и органоиды из периферических частей клетки по направлению к центросоме, кинезины - в противоположном направлении. Динеины также отвечают за движение ресничек и жгутиков эукариот. Цитоплазматические варианты миозина могут принимать участие в транспорте молекул и органоидов по микрофиламентам.